Hồng cầu chuyên chở O₂ nhờ hemoglobin, đồng thời tham gia vận chuyển một phần CO₂.

HbA là hemoglobin chủ yếu ở người trưởng thành bình thường.

Hemoglobin gồm 4 nhân heme và 4 chuỗi globin, phù hợp chức năng gắn khí.

O₂ gắn lỏng lẻo với Fe²⁺ của nhân heme, nên có thể nhận O₂ ở phổi và nhả O₂ ở mô.

Mỗi Hb có 4 nhân heme, mỗi heme gắn được 1 O₂.

Phân áp O₂ cao thuận lợi cho Hb gắn O₂; phân áp O₂ thấp thuận lợi cho Hb nhả O₂.

CO₂ gắn với phần globin của Hb để tạo carbaminohemoglobin.

CO₂ không gắn vào Fe²⁺ như O₂ mà gắn với nhóm amin của globin.

Methemoglobin chứa Fe³⁺ nên không vận chuyển O₂ hiệu quả.

CO cạnh tranh rất mạnh với O₂ do ái lực với Hb cao hơn O₂ hơn 200 lần.

Hb gắn O₂ không phải oxy hóa Fe²⁺ thành Fe³⁺; O₂ gắn lỏng lẻo, thuận nghịch với Fe²⁺.

O₂ được vận chuyển dưới dạng phân tử O₂, không phải dạng nguyên tử.

CO₂ gắn với nhóm NH₂ của globin, tạo carbaminohemoglobin.

Fe³⁺ làm Hb chuyển thành methemoglobin, mất khả năng gắn O₂ bình thường.

CO gắn với Hb tạo carboxyhemoglobin, làm giảm khả năng vận chuyển O₂.

Carboxyhemoglobin có thể làm da bệnh nhân đỏ sáng, dễ gây nhầm với tình trạng “hồng hào”.

Cần tách khỏi nguồn CO và cung cấp O₂ để cạnh tranh với CO trên Hb.

Carboxyhemoglobin là Hb gắn CO; dạng này không vận chuyển O₂ hiệu quả.

Methemoglobin chứa Fe³⁺, khác với Hb bình thường chứa Fe²⁺ để gắn O₂.

Khử độc protein lạ là chức năng liên quan nhiều hơn đến bạch cầu, không phải chức năng chính của hồng cầu.

Hb là chất vận chuyển O₂ chính trong hồng cầu; giảm Hb làm giảm dung lượng vận chuyển O₂.

Điểm mấu chốt là Fe²⁺ bị oxy hóa thành Fe³⁺, khiến Hb mất khả năng vận chuyển O₂ bình thường.

CO cạnh tranh với O₂ và gắn Hb rất mạnh, tạo carboxyhemoglobin, làm giảm vận chuyển O₂.

Carbaminohemoglobin là Hb gắn CO₂; carboxyhemoglobin là Hb gắn CO.

1 Hb gắn tối đa 4 O₂, nên 10 Hb gắn tối đa 10 × 4 = 40 O₂.

O₂ gắn với Fe²⁺ của heme, còn CO₂ gắn với nhóm NH₂ của globin.

Gắn O₂ không đồng nghĩa với oxy hóa Fe²⁺ thành Fe³⁺; nếu thành Fe³⁺ sẽ là methemoglobin.

Phân áp O₂ thấp làm phản ứng Hb–O₂ chuyển theo chiều nhả O₂.

Mỗi nhân heme hoạt động gắn 1 O₂, nên 2 heme hoạt động gắn tối đa 2 O₂.

CO₂ không gắn vào Fe²⁺ của heme; đó là vị trí gắn O₂.

Đốt nhiên liệu không hoàn toàn sinh CO; CO gắn Hb tạo carboxyhemoglobin, làm giảm vận chuyển O₂.

Carbaminohemoglobin là dạng Hb gắn CO₂.

Mỗi Hb có 4 vị trí heme, làm tăng mạnh khả năng mang O₂ của máu.

Còn 75 Hb gắn O₂ bình thường; mỗi Hb gắn tối đa 4 O₂ → 75 × 4 = 300 O₂.